Мастер по ремонту вашей ДНК такой же ловкий, как и осьминог

Наша ДНК разделяется на две нити примерно 10 раз в день. Эту ситуацию смело можно назвать военным положением. Ведь если процесс разделения не происходит быстро, это может привести к развитию таких серьезных заболеваний, как рак. Но не стоит бояться: самым первым на помощь спешит белковый комплекс, по форме напоминающий осьминога, который окружает поврежденный участок и приносит все необходимые для «ремонта» части. Ученые только сейчас начитают понимать принципы подобной механической акробатики, постоянно происходящей в наших клетках.

Мастер по ремонту вашей ДНК

Пресс-релиз исследовательского института Скриппса описывает эту удивительную репаративную систему MRN, состоящую из трех белковых субъединиц (Mre11-Rad50-Nbs1). Исследователи захотели определить, каким образом система MRN «способна починить ДНК различными и сложными способами, которые для «стандартных белков» кажутся невозможными».

Эти белки – не просто неподвижные аминокислотные шарики; они состоят из динамичных, взаимодействующих и движущихся частей. Двигатель этого белкового комплекса, Rad50, «удивительно подвижный белок, способный изменять форму и даже вращаться в зависимости от задачи, которую необходимо решить». Вот, что говорится об этом белке:

«Если посмотреть на весь комплекс вместе, его части напоминают по форме осьминога: голова представляет собой репаративный механизм (двигатель Rad50 и белок Mre11- фермент, способный разрушать связи между нуклеиновыми кислотами), а щупальца осьминога состоят из белка Nbs1, который захватывает молекулы, необходимые для того, чтобы помочь механизму починить нити».

Ученые заметили, что во время починки происходит «очень большое движение». Для начала этому белковому комплексу необходимо установить повреждение:

«Когда комплекс MRN ощущает повреждение, он подает знак тревоги и дает клетке указание закрыть поврежденную часть, пока она не будет починена. Затем, он связывается с АТФ (источник энергии) и чинит ДНК тремя различными способами, в зависимости от того, что необходимо сделать: соединить два конца нити ДНК или реплицировать (воспроизвести) последовательности ДНК. «Этот же комплекс также должен определить масштабы повреждения и выполнить еще множество других заданий», - отметил Джон Тайнер, профессор из исследовательского института Скриппса. «Нам было непонятно, каким образом этот белок способен на всё это».

Тайнер описывает, как взаимодействуют некоторые части этого комплекса: «Rad50 напоминает веревку, которую можно дергать. Этот комплекс представляет собой динамичную систему сообщения с другими молекулами», - отмечает он. Для того чтобы приходить в форму он использует АТФ, энергетическую валюту всей жизни: «Когда Rad50 не связан с АТФ, он подвижный и мягкий, но как только он связывается с АТФ, он проникает в кольцо, предположительно окружающее ДНК для того, чтобы его починить».

То, каким образом группа белков способна обнаружить повреждение, переместиться к месту починки, оценить масштабы поломки, выбрать правильный вариант ремонта, связаться другими частями, принести в место повреждения все необходимые части, и установить всё обратно – несомненно, является одним из чудес биологии, которое ученые собираются решить с появлением новых методик и технологий. Исследование белкового комплекса спонсировалось Национальным институтом исследования рака, Национальным институтом здоровья и Министерством энергетики США. Данные исследования были опубликованы в издании «Nature Structural and Molecular Biology»,1 в выпуске за 27 марта, 2011.

В статье ничего не говорится об эволюции, за исключением фразы о том, что все части во всех живых организмах «сохранились» (т.е. не эволюционировали). Исследователи изучили эти части в дрожжах и архебактериях – в простейших микроорганизмах. В другой статье научного журнала исследовалось еще одно чудо клетки и также ничего не упоминалось об эволюции (кроме фразы «сохранившиеся в ходе эволюции белки»).

В журнале PLoS Biology2 Линтон Трауб из университета Питцбурга рассказывает, как белки покрывают пузырьки, проникающие в клеточную мембрану для переноса внутрь клетки различных веществ.

В статье «Об удивительной хореографии слоев клатрина» Трауб описал процесс эндоцитоза, опосредованного клатрином. Вначале он говорит об открытии клатрина, трехмерного белка, который подобно геодезическому куполу охватывает пузырьки. Затем он рассказывает о данных последних открытий: «За последнее десятилетие нам удалось узнать, что сборка этих важных компонентов подкрепляется и четко регулируется в местах расположения пузырьков огромным количеством дополнительных белков» – как минимум 40 белков по последним данным. Осознание того, что в этом процесс задействовано так много участников, «отбрасывает в прошлое скупое предположении ученых о том, что сложность сборки кларитина сильно преувеличена», - отметил он.

Ссылки и примечания

  1. Уилльямс...Тайнер и др., «ABC ATPase signature helices in Rad50 link nucleotide state to Mre11 interface for DNA repair», Nature Structural and Molecular Biology, (опубликовано он-лайн 27 марта, 2011), doi:10.1038/nsmb.2038. Вернуться к тексту.
  2. Линтон M. Трауб, «Regarding the Amazing Choreography of Clathrin Coats», Public Library of Science: Biology (PLoS Biol) 9(3): e1001037. doi:10.1371/journal.pbio.1001037> Вернуться к тексту.

Сами факты настолько явно указывают на разумный замысел, что дополнительные комментарии были бы излишними. Помогла ли хоть как-то эволюция ученым в их исследованиях? Нет!

Источник — www.crev.info

Читайте также

Подпишись на рассылку

Электронная рассылка позволит тебе узнавать о новых статьях сразу как они будут появляться